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Katalysierte Proteindynamik und -aggregation regulieren Proteinfunktionen | Max-Planck-Gesellschaft

https://www.mpg.de/4698753/Proteindynamik_Proteinaggregation?c=1070738&force_lang=de

Die Dynamik des Proteinrückgrates ist der Schlüssel zum Verständnis von Biokatalyse und „Falschfaltungskrankheiten“ wie Morbus Alzheimer und Parkinson. Intermediäre Zustände wie Michaelis-Komplexe und frühe Aggregate bei der Proteinfaltung sind dafür relevant.
Die redoxaktive a‘ Domäne (leere Säulen) bindet nur

Katalysierte Proteindynamik und -aggregation regulieren Proteinfunktionen | Max-Planck-Gesellschaft

https://www.mpg.de/4698753/Proteindynamik_Proteinaggregation?c=1070738

Die Dynamik des Proteinrückgrates ist der Schlüssel zum Verständnis von Biokatalyse und „Falschfaltungskrankheiten“ wie Morbus Alzheimer und Parkinson. Intermediäre Zustände wie Michaelis-Komplexe und frühe Aggregate bei der Proteinfaltung sind dafür relevant.
Die redoxaktive a‘ Domäne (leere Säulen) bindet nur

Katalysierte Proteindynamik und -aggregation regulieren Proteinfunktionen | Max-Planck-Gesellschaft

https://www.mpg.de/4698753/Proteindynamik_Proteinaggregation

Die Dynamik des Proteinrückgrates ist der Schlüssel zum Verständnis von Biokatalyse und „Falschfaltungskrankheiten“ wie Morbus Alzheimer und Parkinson. Intermediäre Zustände wie Michaelis-Komplexe und frühe Aggregate bei der Proteinfaltung sind dafür relevant.
Die redoxaktive a‘ Domäne (leere Säulen) bindet nur